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澳门永利投注平台app武汉病毒所揭示杆状病毒O-糖基化蛋白GP41调

发布日期:2018-09-26 浏览次数[] 文章来源:未知

  杆状病毒是一类特异性感染昆虫的大DNA病毒,在其感染周期中形成两种不同类型的子代病毒粒子——出芽型病毒粒子BV和包埋型病毒粒子ODV。病毒感染细胞后在细胞核中复制和装配形成核衣壳,一部分核衣壳经过核膜运输至细胞膜出芽形成BV,另一部分核衣壳留在细胞核内装配成ODV,但BV和ODV的装配机制目前尚不清晰。

  O-糖基化修饰是生物界普遍存在的一种蛋白修饰,细胞中的O-糖基化蛋白通常具有重要作用,主要参与调控受体结合、蛋白转运、信号转导、核孔复合物形成以及细胞骨架形成等过程。而病毒O-糖基化蛋白的功能现在仍不明确。GP41是杆状病毒中目前发现的唯一一个O-糖基化蛋白,研究表明其含有丰富的O-糖基化修饰,主要定位于ODV的囊膜和核衣壳之间的皮层结构。前期研究表明GP41参与杆状病毒核衣壳的出核运输因而对BV形成非常重要,同时GP41是ODV的主要成分之一,但其是否参与ODV形成并不清楚。科研人员通过基因敲除的方法首次阐释了O-糖基化病毒蛋白GP41在杆状病毒增殖过程中的作用。研究发现GP41参与BV核衣壳的出核运输,同时对核衣壳和微囊泡相互作用形成ODV具有重要作用,缺失gp41基因导致BV和ODV都不能形成。同时,GP41在感染过程中形成寡聚体,其中三聚体被特异性包装到子代病毒粒子BV和ODV中,推测三聚体是GP41的功能形式。进一步发现,二硫键和亮氨酸拉链是GP41形成寡聚体的关键结构位点(图1)。该研究为深入解析杆状病毒O-糖基化蛋白GP41在病毒感染中的作用和病毒的装配机制提供了重要依据(图2)。

  论文第一作者为博士生李忆梦。通讯作者为研究员王华林、澳门永利国际娛樂場副研究员王曼丽。该研究得到了中科院战略性先导科技专项(XDB11030400)、国家自然科学基金创新群体项目(31621061)等的资助。

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